Choque vitaminico con aminoacidos

Desequilibrio de aminoácidos

Consumir suficientes proteínas no garantiza por sí mismo el suministro de los aminoácidos necesarios. Aunque los aminoácidos son las sustancias de las que se componen las proteínas, no importa cuántas proteínas consumamos, la disponibilidad biológica no puede asegurarse. Es muy importante entender esto. Las proteínas, ya sean procedentes de los alimentos o de las proteínas celulares del cuerpo, deben descomponerse completamente en sus partes constituyentes, los aminoácidos, para su absorción.

Una de las razones es la cantidad o la eficacia a menudo inadecuada de los jugos digestivos producidos en el estómago y el páncreas, cuando éste no produce las enzimas esenciales para la digestión de las proteínas. Una demanda excesiva de cualquier órgano del cuerpo puede llevar a que, con el tiempo, se agoten sus capacidades.

El páncreas produce las llamadas enzimas proteolíticas, como la tripsina, la quimotripsina, etc., para la digestión de las proteínas. También tiene la importante tarea de producir insulina, con la que el cuerpo intenta controlar los niveles de azúcar en el torrente sanguíneo. Cuando esta función se interrumpe, aparece la diabetes. La diabetes es demasiado común en la sociedad moderna, y está relacionada directamente con el consumo excesivo de grasas y azúcares. Si la producción de enzimas proteolíticas por parte del páncreas es inadecuada, la descomposición de aminoácidos es defectuosa y, en consecuencia, el organismo tendrá una grave carencia de materias primas para fabricar más enzimas, por lo que el ciclo se repite y empeora con el tiempo. Una mala digestión conduce a una mala descomposición de los aminoácidos, lo que lleva a una peor digestión.

Qué ocurre si falta un aminoácido esencial

IntroducciónLas Hsp90 citosólicas (Hsp90AA1 y Hsp90AB1) son algunas de las proteínas más abundantes en muchos tipos de células, representando alrededor del 2% de las proteínas solubles en células no estresadas. Se considera que las Hsp90α (Hsp90AA1) y las Hsp90ß (Hsp90AB1) se originaron por duplicación en el ancestro común de los vertebrados hace unos 500 millones de años (MY) [1,2]. Se cree que casi 200 proteínas diferentes requieren de las Hsp90 para alcanzar su configuración final, incluyendo quinasas [3], receptores de factores de crecimiento [4], factores de transcripción [5] y un notable número de proteínas oncogénicas [6]. Las Hsp90s son, por tanto, reguladores clave en la fisiología celular y están implicadas en diversos procesos, como la transducción de señales, el plegado de proteínas, la morfología y la diferenciación. La función de las Hsp90s y su especificidad de cliente están reguladas por la interacción con un grupo de socios de unión no cliente, conocidos como co-chaperonas, que incluyen Cdc37, p23, Fk506bp1, Chip, Sgta, Aha1 o Unc45 [7,8].

Se han descrito tres dominios funcionales principales para la Hsp90: el dominio N-terminal, la región media flexible y el dominio C-terminal [9,10]. La región N-terminal contiene el dominio de unión al ATP con actividad ATPasa. La hidrólisis del ATP inicia un ciclo que modifica la configuración de la Hsp90 y actúa como motor molecular para el proceso de plegado (para una descripción completa véase 9). La chaperona Hsp90 funciona como un homodímero, siendo el dominio C-terminal y la región media los responsables de la dimerización [9,10].

Contenido en aminoácidos de los alimentos

ResumenLa cinética y la localización de las reacciones del metabolismo están coordinadas por las enzimas que las catalizan. Estas enzimas se controlan a través de un sinfín de mecanismos que incluyen la inhibición/activación por parte de los metabolitos, la compartimentación, la termodinámica y la regulación transcripcional o postraduccional basada en la detección de nutrientes; todos ellos están influenciados como una red por las actividades de las enzimas metabólicas y tienen el potencial de ejercer un control directo o indirecto sobre la abundancia de proteínas. Teniendo en cuenta que muchas de estas enzimas sólo están activas cuando están presentes uno o más cofactores vitamínicos, la disponibilidad de los cofactores vitamínicos probablemente produzca una influencia sistémica sobre los proteomas de los tejidos. Además, las vitaminas pueden influir en la abundancia de las proteínas como agonistas de los receptores nucleares, antioxidantes, sustratos para modificaciones postraduccionales, transductores de señales moleculares y reguladores de la homeostasis electrolítica. En este caso, los estudios sobre la ingesta de vitaminas se exploran por su contribución a desentrañar la influencia de las vitaminas sobre la expresión de las proteínas. Como cuerpo de trabajo, estos estudios establecen la ingesta de vitaminas como un regulador de la abundancia de proteínas; con las demostraciones más poderosas que informan de la regulación de las proteínas directamente relacionadas con la vitamina de interés. Sin embargo, en su conjunto, el campo no ha seguido el ritmo de los avances en las plataformas proteómicas y las metodologías analíticas, y no ha pasado a validar los mecanismos de regulación o el potencial de aplicación clínica.

Tabla de aminoácidos en vegetales

Fig. 2 Los AACR combinados con una dosis elevada de VB6 regulan la expresión de HMGB1, TLR4, NF-κB y factores inflamatorios en el modelo de conejo traumático. a&b La expresión de ARNm de HMGB1 y TLR4 se detectó mediante qRT-PCR. c&d La proteína de HMGB1, TLR4, p-P65 y p65 se detectó mediante Western blotting. e-g Las concentraciones de TNF-α, IL-6 e IL-1β se midieron mediante ELISA. Todos los resultados se mostraron como media ± SD (n = 3). * Para determinar si el AAC combinado con una dosis elevada de VB6 puede inhibir la inflamación de las células endoteliales, se utilizó un modelo de lesión celular in vitro en células HUVEC y EA.hy926. Los resultados mostraron que los niveles de TNF-α, IL-6 e IL-1β en el grupo traumatizado eran obviamente elevados en comparación con el grupo de control (Fig. 3a-f). Sin embargo, en comparación con el grupo traumatizado (Fig. 3a-f), el AAC combinado con VB6 redujo significativamente la expresión y la secreción de estos factores inflamatorios. Estos resultados ilustran que la AAC combinada con una alta dosis de VB6 inhibió las respuestas inflamatorias de las células endoteliales.